• Kurs-Nr.
    BS5041
  • Kursgebühr
    417 €
  • Quartal 2
    27.04.2020

Unter Proteomanalytik versteht man die Analyse aller in dem gegebenen Material (Gewebe, Zelllinie etc.) vorhandenen Proteine. Dies erfordert aufgrund der enormen Komplexität schnelle Methoden der Proteinidentifizierung und Quantifizierung. Da viele Komponenten eines Proteoms nur in sehr geringen Mengen exprimiert werden, müssen diese Methoden zudem eine hohe Nachweisempfindlichkeit aufweisen. Die Entwicklung schonender Ionisierungs-Techniken und die Fortschritte bei der Genomsequenzierung erlauben nun den Einsatz automatisierbarer und hoch sensitiver massenspektrometrischer (MS) Techniken zur Identifizierung von Proteinen. Eine der verwendeten Techniken ist die MALDI TOF MS (matrix-assisted laser desorption ionization, gekoppelt mit einem time of flight Massenanalysator). In diesem Seminar lernen Sie die Grundzüge der Massenspektrometrie sowie die notwendigen Teilschritte einer Protein-Identifizierung mit MALDI-TOF bzw. MALDI TOF/TOF MS kennen. Weiterhin werden Sie eine Einführung in die Quadrupol Massenspektrometrie nach Elektrospray-Ionisierung (ESI) erhalten. Möglichkeiten und Schwierigkeiten beider Methoden werden in Hinblick auf biologische Fragestellungen diskutiert. Das theoretische Grundwissen wird bei einem Rundgang durch die Laborräume am ZMBH vertieft. Die Teilnehmer erhalten dabei auch Einblicke in die automatisierten Abläufe moderner Proteomanalytik.

Ausdruck aus dem Kursprogramm:

  • MALDI-TOF-MS von Biomolekülen
  • Peaks und was dahinter steckt
  • Elektrospray-Ionisierung und Quadrupol-Massenspektrometrie
  • Grundlagen der Peptidsequenzierung
  • Datenbanksuche zur Proteinidentifizierung

Zielgruppe

Technische und wissenschaftliche Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter ohne und mit Kenntnissen in der Massenspektrometrie.

Dozent

Dr. Thomas Ruppert promovierte nach dem Chemiestudium im  Fachbereich Chemie der Universität Regensburg auf dem Gebiet der  Proteinreinigung/Proteinanalytik. Als wissenschaftlicher Angestellter  spezialisierte er sich auf Peptidanalytik in den medizinischen Fakultäten der Universitäten Ulm, Heidelberg, München und Berlin. Seit  2000 leitet er die Biomolekulare Chemie, die Zentraleinrichtung für  Massenspektrometrie am Zentrum für Molekulare Biologie der Universität Heidelberg (ZMBH).