Humanes Serum Albumin (HSA)
Humanes Serum Albumin (HSA) ist das am häufigsten vorkommende Protein in humanem Plasma und besitzt ein Molekulargewicht von etwa 66,5 kDa. HSA wird als Proteinergänzung in Gewebekulturen eingesetzt, um Hormone, Vitamine oder Wachstumsfaktoren zu transportieren und das Zellwachstum zu fördern. Außerdem stabilisiert Humanes Serum Albumin den pH-Wert des Zellkulturmediums, fördert die Stabilität der Zellwand und bindet toxische Spurenelemente. HSA wird auch zur Solubilisierung von Lipiden und als Stabilisator oder Adjuvans in Vakzinen eingesetzt.
HSA ist ein stabiles, nahezu unreaktives, kleines Protein mit einer guten Löslichkeit in Wasser. Aufgrund dieser Eigenschaften wird es auch als Konzentrationsstandard zur Kalibrierung von Testverfahren (z.B. Bradford-Test, Lowry-Test, Biuretreaktion) oder als Blockierungsreagenz in immunologischen Detektionsmethoden (z.B. ELISA, Westernblot, ELISpot) sowie in der Immunhistochemie verwendet.
Eigenschaften
Geringes BSE/TSE Risiko - Ursprung in den USA oder Australien/Neuseeland
Hohe Chargenkonstanz - Maximale Reinheit > 95 %
Hohe Sicherheit und Qualität - Strenge Qualitätskontrolle der Rohstoffe, Vollständige Dokumentation
Artikelliste - Pulver
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HSA Fraction V - lyophilisiert
Reinheit > 95% (gemäß Agarose-Gelelektrophorese)
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HSA.FV.0005
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5 g
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HSA.FV.0025
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25 g
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HSA.FV.0050
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50 g
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HSA.FV.0500
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500 g
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HSA.FV.1000
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1000 g
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HSA Fraction V - fettsäurefrei, lyophilisiert
Extrem niedriger Gehalt an Gesamtlipiden und Fettsäuren, Reinheit > 95%
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HSA.FS.0005
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5 g
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HSA.FS.0050
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50 g
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HSA.FS.0100
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100 g
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Gut zu wissen
HSA (Humanes Serumalbumin, Human Serum Albumin) - kommerziell gereinigtes HSA wird auch als 'Fraction V' bezeichnet - ist das am häufigsten vorkommende Protein in humanem Plasma. Es bindet bevorzugt polare Moleküle wie Wasser und Ionen (z.B. Ca, K, Zn) und dient damit der Regulation des kolloidosmotischen Drucks im Blut. Durch freie hydrophobe Regionen hat HSA aber auch Affinität für weniger polare Stoffe wie Fettsäuren, Hormone, Bilirubin und verschiedene Arzneistoffe und besitzt diverse Funktionen als Transportprotein.
Fraktionierung nach Cohn
Albumine werden häufig mit Hilfe der sogenannten 'Fraktionierung nach Cohn' isoliert. Die Fraktionierung nach Cohn beschreibt eine schonende Methode zur Auftrennung von Plasmaproteinen durch Zugabe von Ethanol. Ethanol wird dem Blutplasma in aufsteigender Konzentration zugegeben und gleichzeitig pH-Wert und Temperatur reduziert. Plasmaproteine fallen, abhängig von der Ethanol-Konzentration, pH-Wert und Temperatur, spezifisch aus und lassen sich in unterschiedliche Fraktionen einteilen:
Fraktion I: Fibrinogen, Faxtor XIII
Fraktion II: Immunglobuline
Fraktion III: Beta-1-Lipoproteine, Isoagglutine, Prothrombin, Mannan-bindendes Lektin, Transcobalamin II Serum-Amyloid P u.v.m.
Fraktion IV: Alpha- und Betaglobuline
Fraktion V: Albumine
Häufige Fragen und Antworten
Humanes Serum Albumin (HSA) wird häufig mit Hilfe der sogenannten 'Fraktionierung nach Cohn' aus humanem Plasma isoliert. Die Fraktionierung nach Cohn beschreibt eine schonende Ausfällungsmethode zur Auftrennung von Plasmaproteinen durch Zugabe von Ethanol. In Fraktion V (Fraction V) werden Albumine ausgefällt. Daher die Bezeichnung.
Unser Humanes Serum Albumin (HSA) wird aus humanem Plasma (mittels Fraktionierung nach Cohn) gewonnen. Es gibt aber auch rekombinantes Humanes Serum Albumin (rHSA), das mithilfe von biotechnologischen Produktionssystemen (z.B. Hefen) hergestellt wird.
Normalerweise enthält rekombinantes HSA dieselbe Aminosäuresequenz wie natürliches HSA. Die Proteine können sich aber in Proteinmodifikationen, Bindung von Fettsäuren und anderen Liganden, Reinheit und Verunreinigungsprofil, Stabilität und biologischer Funktionalität unterscheiden.
HSA (Humanes Serum Albumin) stammt vom Menschen, während BSA (Bovine Serum Albumin) aus Rindern gewonnen wird. Beide Proteine besitzen ähnliche Eigenschaften, unterscheiden sich jedoch in ihrer Aminosäuresequenz und ihren Bindungseigenschaften. HSA wird vor allem dann eingesetzt, wenn ein humanes Protein erforderlich ist.